|
|||||||
Аминокислоты
|
|||||||
Глава 3. Химический состав белков 3.3. Аминокислоты
В настоящее время в различных объектах живой природы обнаружено до 200 различных аминокислот. В организме человека их, например, около 60. Однако в состав белков входят только 20 аминокислот, называемых иногда природными. Аминокислоты - это органические кислоты, у которых атом водорода -углеродного атома замещен на аминогруппу - NH2. Следовательно, по химической природе это -аминокислоты с общей формулой: Из этой формулы видно, что в состав всех аминокислот входят следующие общие группировки: - CH2, - NH2, - COOH. Боковые же цепи (радикалы - R ) аминокислот различаются. Химическая природа радикалов разнообразна: от атома водорода до циклических соединений. Именно радикалы определяют структурные и функциональные особенности аминокислот. Все аминокислоты, кроме простейшей аминоуксусной кислоты глицина () имеют хиральный атом и могут существовать в виде двух энантиомеров (оптических изомеров):
В состав всех изученных в настоящее время белков входят только аминокислоты L-ряда, у которых, если рассматривать хиральный атом со стороны атома H, группы NH3+, COO- и радикал R расположены по часовой стрелке. Необходимость при построении биологически значимой полимерной молекулы строить ее из строго определенного энантиомера очевидна - из рацемической смеси двух энантиомеров получилась бы невообразимо сложная смесь диастереоизомеров. Вопрос, почему жизнь на Земле основана на белках, построенных именно из L-, а не D--аминокислот, до сих пор остается интригующей загадкой. Следует отметить, что D-аминокислоты достаточно широко распространены в живой природе и, более того, входят в состав биологически значимых олигопептидов. Из двадцати основных -аминокислот строятся белки, однако остальные, достаточно разнообразные аминокислоты образуются из этих 20 аминокислотных остатков уже в составе белковой молекулы. Среди таких превращений следует в первую очередь отметить образование дисульфидных мостиков при окислении двух остатков цистеина в составе уже сформированных пептидных цепей. В результате образуется из двух остатков цистеина остаток диаминодикарбоновой кислоты цистина. При этом возникает сшивка либо внутри одной полипептидной цепи, либо между двумя различными цепями. В качестве небольшого белка, имеющего две полипептидные цепи, соединенный дисульфидными мостиками, а также сшивки внутри одной из полипептидных цепей: Важным
примером модификации аминокислотных остатков является
превращение остатков пролина в остатки гидроксипролина: Это превращение происходит, причем в значительном масштабе, при образовании важного белкового компонента соединительной ткани - коллагена. Еще одним весьма важным видом модификации белков является фосфорилирование гидроксогрупп остатков серина, треонина и тирозина, например:
Аминокислоты в водном растворе находятся в ионизированном состоянии за счет диссоциации амино- и карбоксильных групп, входящих в состав радикалов. Другими словами, они являются амфотерными соединениями и могут существовать либо как кислоты (доноры протонов), либо как основания (акцепторы доноров). Все
аминокислоты в зависимости от структуры разделены на
несколько групп: 1. Глицин и аланин. Глицин (гликокол или аминоуксусная кислота) является оптически неактивным - это единственная аминокислота, не имеющая энатиомеров. Глицин участвует в образовании нуклеиновых и желчных кислот, гема, необходим для обезвреживания в печени токсичных продуктов. Аланин используется организмом в различных процессах обмена углеводов и энергии. Его изомер -аланин является составной частью витамина пантотеновой кислоты, коэнзима А (КоА), экстрактивных веществ мышц. 2. Серин и треонин. Они относятся к группе гидрооксикислот, т.к. имеют гидроксильную группу. Серин входит в состав различных ферментов, основного белка молока - казеина, а также в состав многих липопротеинов. Треонин участвует в биосинтезе белка, являясь незаменимой аминокислотой. 3. Цистеин и метионин. Аминокислоты, имеющие в составе атом серы. Значение цистеина определяется наличием в ее составе сульфгидрильной ( - SH) группы, которая придает ему способность легко окисляться и защищать организм о веществ с высокой окислительной способностью (при лучевом поражении, отравлении фосфором). Метионин характеризуется наличием легко подвижной метильной группы, использующейся для синтеза важных соединений в организме (холина, креатина, тимина, адреналина и др.). 4. Валин, лейцин и изолейцин. Представляют собой разветвленные аминокислоты, которые активно участвуют в обмене веществ и не синтезируются в организме. Моноаминодикарбоновые аминокислоты имеют одну аминную и две карбоксильные группы и в водном растворе дают кислую реакцию. К ним относятся аспарагиновая и глутаминовая кислоты, аспарагин и глутамин. Они входят в состав тормозных медиаторов нервной системы. Диаминомонокарбоновые аминокислоты в водном растворе имеют щелочную реакцию за счет наличия двух аминных групп. Относящийся к ним лизин необходим для синтеза гистонов а также в ряд ферментов. Аргинин участвует в синтезе мочевины, креатина. Циклические. Эти аминокислоты имеют в своем составе ароматическое или гетероциклическое ядро и, как правило, не синтезируется в организме человека и должны поступать с пищей. Они активно участвуют в разнообразных обменных процессах. Так фенил-аланин служит основным источником синтеза тирозина - предшественника ряда биологически важных веществ: гормонов (тироксина, адреналина), некоторых пигментов. Триптофан помимо участия в синтезе белка, служит компонентом витамина PP, серотонина, триптамина, ряда пигментов. Гистидин необходим для синтеза белков, является предшественником гистамина, влияющего на кровяное давление и секрецию желудочного сока. |
|||||||
© Copyright
2004. Design by Sardinka
При использовании
материалов сайта ссылка на сайт "belok-s.narod.ru"
обязательна. |